U všetkých eukaryotických organizmov vrátane kvasiniek S. cerevisiae sa nachádzajú fosfatidylinozitol transferové proteíny (PITP). K PITP sa zaraďuje i jeden z proteínov PDR skupiny zodpovedných za mnohonásobnú liekovú rezistenciu- Pdr16p. Na rozdiel od ostatných Pdr proteínov ovplyvňuje Pdr16p špecificky citlivosť buniek voči azolovým antimykotikám. Bolo tiež zistené, že u významného ľudského patogéna C. albicans je CaPDR16 jedným z faktorov prispievajúcich k vzniku rezistencie voči azolom. V našej práci sme sa zamerali na lepšie pochopenie mechanizmu, ktorým sa Pdr16p podieľa na odpovedi buniek voči azolovým antimykotikám. Zistili sme, že zvýšená citlivosť pdr16∆ mutantného kmeňa nie je zapríčinená zmenami sterolového zloženia membrán pred ovplyvnením buniek azolovými antimykotikami, ani zvýšenou akumuláciou azolov bunkách. Po ovplyvnení azolmi sa u pdr16∆ mutanta objavujú zmeny v sterolovom zložení membrán poukazujúce na zvýšenú efektivitu inhibície ergosterol syntetickej dráhy v neprítomnosti Pdr16p v porovnaní so štandardným kmeňom. Nadexpresia blízkeho homológu Pdr16p- Pdr17p úspešne odstránila zvýšenú citlivosť pdr16∆ kmeňa voči azolovým antimykotikám. O Pdr17p je známe, že tvorí súčasť komplexu potrebného pre transport fosfatidylserínu medzi apozičnými zónami membrán endoplazmatického retikula a endozómov. Na základe týchto údajov predkladáme v práci hypotézu, že Pdr16p sa podieľa na transporte sterolových prekurzorov medzi membrámami, prípadne medzi enzýmami a enzymatickými komplexami biosyntetickej dráhy ergosterolu.